胃蛋白酶是一种天冬氨酸肽链内切酶，专一性较强，具有氨基酸序列选择特异性，优先断裂由芳香族氨基酸或亮氨酸形成的肽键。胃蛋白酶在体内以酶原形式分泌，在pH值小于5.0时酶原自动激活形成有活性的酶，在酸性条件下（pH1.0~5.0）可降解多种蛋白质，如酪蛋白、球蛋白、组蛋白及角蛋白质等；在中性或碱性pH值的溶液中，胃蛋白酶会发生解链而丧失活性。

胃蛋白酶是索多·施旺于1836年发现并命名的，是第一个从动物体获得的酶，目前主要应用在临床诊断和治疗等方面。临床上用于治疗因食蛋白性食物过多所致消化不良、病后恢复期消化功能减退以致慢性萎缩性胃炎、胃蛋白酶缺乏等疾病。胃蛋白酶的含量可以作为鉴定胃性低酸症和慢性胃炎等的指标之一，一般认为，胃性低酸症无胃蛋白酶分泌，而慢性胃炎、慢性胃扩张和慢性十二指肠炎等胃蛋白酶的分泌常减少。

胃蛋白酶的提取方法主要有两种：酸法提取和碱法提取。

其中酸法提取较为简便，但是提取的是已激活的胃蛋白酶，稳定性较低。碱法提取的是尚未被激活的胃蛋白酶原，得到的蛋白较为稳定，但提取的时间长，杂蛋白多。尽管如此，大部分已知的胃蛋白酶采用碱法提取，有利于酶原的激活性质研究及长期保存。目前用于分离纯化胃蛋白酶较为成熟的流程是：1.浸提；2.盐析沉淀，此步可辅以膜分离方法；3.离子交换层析与凝胶过滤层析。粗酶液一般采用盐析沉淀法进行粗分离，并辅以超滤膜分离除盐和去除大部分杂质，同时可达到浓缩的目的。接下来采用凝胶柱和离子交换柱相结合的方法进一步纯化，可使胃蛋白酶的纯度在95%以上。