1985年,Poulos等人首次报道了细菌细胞色素P450cam (CYP101)的三维结构。P450cam由多肽和铁(Ⅲ)原卟啉IX配合物组成,其中第357位半胱氨酸以轴向配体形式与中心金属配位。
图4-2展示了假单胞菌(pseudomonas putida)的细胞色素P450cam酶的晶体结构。图4-2(a)是线状结构示意图,图4-2(b)是带状结构示意图,图4-2(c)是不同螺旋结构位置示意图,图4-2(d)是樟脑、活性中心FePPIX及轴向配体Cys357相对位置图。底物樟脑与酶的活性中心形成氢键,并与其他氨基酸有疏水性作用。活性中心的疏水性栅栏入口被两个苯丙氨酸占据。
细菌细胞色素P450cam酶的结构与其他细胞色素P450酶家族成员相似,都包含12个螺旋。血红素位于螺旋I和L之间,辅基血红素与细胞色素配体环相接。半胱氨酸与血红素进行近端第五位配位。长的螺旋I为血红素形成的一堵墙,螺旋中间包含有纽结的特征氨基酸序列。
细菌细胞色素P450酶的氧合作用具有高的区域与立体专一性。P450酶中存在6个底物识别点,分别位于B螺旋区域、F和G的部分螺旋区域、I的部分螺旋区域、K螺旋β2连接区域以及β4转折区域。
所有这些细菌细胞色素P450酶的辅基都是铁(田)原卟啉IX配合物,通过轴向第5位与半胱氨酸中的硫原子以共价键相连。
哺乳类动物微粒体细胞色素P450单加氧酶和人类微粒体细胞色素P450 3A4的结构与细菌细胞色素P450cam相似,核心结构和螺旋结构基本相同。